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Proteine ​​stellen eine heterogene chemische Familie dar und gelten als Biomoleküle von vorrangiger Bedeutung:

Quantitativ machen Proteine ​​55 bis 85 % des Trockengewichts aus. Sie sind nach Wasser das zweithäufigste Element im Körper.

Qualitativ haben sie eine strukturelle Rolle, aber auch eine wichtige funktionelle Rolle.
Außer in Ausnahmefällen (längeres Fasten, unzureichende Glykogenreserven etc.) tragen Proteine ​​nicht wesentlich zur Deckung des Energiebedarfs bei.

Unser Bedarf an Proteinen ist sehr wichtig. Unsere Organisation stellt fast 100 verschiedene Arten her!

Alle Proteine ​​sind aus 20 verschiedenen Aminosäuren aufgebaut.
Darunter sind 8 essentielle Aminosäuren (EAA): Der menschliche Körper weiß nicht, wie er sie herstellen soll. Die Nahrung muss sie daher zur gleichen Mahlzeit bereitstellen. Denn wenn dem Körper nur eine dieser 8 EAAs fehlt, um eines seiner Proteine ​​zu produzieren, stoppt die Produktion des Proteins, da der Körper nicht weiß, wie er die anderen 7 beiseite legen soll, während er auf die Ankunft der 8 wartet.

Tierische Proteine ​​liefern alle diese 8 EAAs, was bei pflanzlichen Proteinen, denen eines der 8 EAAs fehlt, nicht der Fall ist. Vegetarier müssen daher zur selben Mahlzeit sowohl lysinarme Getreide (Weizen, Mais, Reis etc.) als auch methioninarme Hülsenfrüchte (Linsen, Kichererbsen etc.) essen.

Die Proteinsynthese ist für die Entwicklung, das Wachstum, aber auch für den Erhalt der Körpermasse unerlässlich. Stellen Kohlenhydrate die wesentliche Quelle der Energieversorgung dar, erhöht regelmäßige Bewegung den Tagesbedarf an Stickstoffverbindungen deutlich. Unter ganz bestimmten Bedingungen werden bestimmte Aminosäuren wahrscheinlich oxidiert, um somit eigenständige Energiesubstrate zu bilden. Alle im Körper vorhandenen Proteine ​​​​spielen jedoch eine spezifische funktionelle Rolle, und es gibt keine gespeicherten und gespeicherten Aminosäuren wie Kohlenhydrate oder Lipide. Gegebenenfalls werden daher die von strukturellen oder funktionellen Proteinen abgeleiteten Aminosäuren verwendet, was wahrscheinlich die Funktion des Organismus beeinträchtigt.

Ohne Proteinzufuhr kannibalisiert und verdaut sich der Körper also selbst!

Das Fehlen von Proteinen zwingt den Körper, diese aus seinen „Reserven“ zu ziehen: Das Schmelzen der Muskeln (einschließlich des Herzens) und dann der Eingeweide (Darm, Leber usw.) ist dann unvermeidlich!

Das Anzapfen der Reserven führt zu Mangelerscheinungen: Die Immunabwehr wird schwächer, Verdauung und Transit verlangsamen sich, Heilung ist schlecht, die Haut altert...

Wie so oft sind die beobachteten Schwankungen im Eiweißstoffwechsel eng mit der ausgeübten Sportart verbunden und die Fragestellungen werden sehr unterschiedlich sein, je nachdem, ob es sich um eine Ausdauer- oder eine Kraft-Kraft-Sportart handelt. In dem sehr weiten Bereich, der von kurzen und sehr intensiven Übungen (anaerobe Übungen vom explosiven Typ) bis hin zu lang andauernden Übungen vom ausdauernden Typ reicht, sind die Reaktionen des Proteinstoffwechsels jedoch qualitativ ähnlich, was mit einem Abfall der Proteinsynthese einhergeht Zunahme des Abbaus während der Aktivität und umgekehrt während der Erholung …

Erinnerungen an den Biochemieunterricht …

Proteine ​​stellen eine heterogene chemische Familie dar und gelten als Biomoleküle von vorrangiger Bedeutung:

  • quantitativ machen Proteine ​​55 bis 85 % des Trockengewichts aus. Sie sind nach Wasser das zweithäufigste Element im Körper.
  • Qualitativ haben sie eine strukturelle Rolle, aber auch eine wichtige funktionelle Rolle.
    Außer in Ausnahmefällen (längeres Fasten, Diabetes etc.) tragen Proteine ​​nicht wesentlich zur Deckung des Energiebedarfs bei.

Sie spielen eine Rolle bei der mechanischen Unterstützung und Gewebeunterstützung, zum Beispiel Kollagen, das am häufigsten vorkommende Protein im Körper; Auf zellulärer Ebene sind Proteine ​​des Zytoskeletts (Aktin, Tubulin) für die Zellform verantwortlich.

Sie spielen eine Rolle als biochemischer Katalysator, im Falle von Enzymen, ohne die fast alle chemischen Reaktionen im Körper unmöglich wären; Rolle des Blutträgers Albumin (das wichtigste Plasmaprotein, trägt zum Transport von freien Fettsäuren oder bestimmten Vitaminen bei) oder Hämoglobin (befindet sich in den roten Blutkörperchen, ermöglicht den Transport von Sauerstoff und Kohlendioxid) ; Rolle des Membrantransporters, Proteine ​​steuern quantitativ und qualitativ den Austausch zwischen der Zelle und der extrazellulären Umgebung, den spezifischen Transportern von Glukose; Rolle chemischer Vermittler wie Peptidhormone wie Insulin und Glukagon; Rolle des Membranrezeptors; Rolle bei der Aufrechterhaltung der Integrität des Körpers, Immunglobuline (Antikörper); Rolle der Bewegung spielen die kontraktilen Proteine ​​der Muskeln (Aktin und Myosin).

Proteine ​​sind organische Verbindungen aus Kohlenstoff (C), Wasserstoff (H), Sauerstoff (O) und Stickstoff (N), denen manchmal Schwefel (S) zugesetzt wird. Ihre monomere Struktur ist Aminosäure. Je nach Bedeutung der Polymerisation und der Zusammensetzung lassen sich mehrere Arten von Proteinen unterscheiden:

 

Aminosäuren

Aminosäuren haben eine gemeinsame molekulare Struktur. Sie sind Stickstoffverbindungen.

Über 250 verschiedene Aminosäuren sind aufgelistet. Alle unsere Proteine ​​bestehen jedoch aus einer Gruppe von 20 Aminosäuren, die alsStandard-Aminosäuren.
Wir können diese Aminosäuren nach der Art ihrer Seitenkette klassifizieren. Um das Schreiben der Aminosäuren zu erleichtern, wird ein Code aus drei Buchstaben oder ein Code mit einem Buchstaben verwendet.

Die verschiedenen Aminosäuren

Wir können acht essentielle Aminosäuren bei Erwachsenen auflisten (Val, Leu, Ile, Thr, Met, Lys, Phe und Trp) plus eine neunte bei Kindern (His). Diese Aminosäuren müssen zwingend in der Nahrung vorhanden sein.

  • Glyzinie (Gly oder G).
  • Alanin (Ala oder A), Aminosäure, die in Proteinen sehr häufig vorkommt.
  • das Tal (Val oder V).
  • Leucin (Leu oder L) und Isoleucin (Ile oder I), die vom Körper nicht synthetisiert werden können, sie gehören daher zu den essentiellen Aminosäuren.
  • Serin (Ser oder S).
  • Threonin (Thr oder T), die eine essentielle Aminosäure ist.
  • Cystein (Cys oder C) trägt durch die Bildung von Disulfidbrücken zur Stabilisierung der Tertiärstruktur von Proteinen bei. Cystein ist auch die Vorstufe von Taurin.

  • Methionin (Met oder M), das zu den essentiellen Aminosäuren gehört.
  • Asparaginsäure (Asp oder D) und dieGlutaminsäure (Glu oder E). Diese Aminosäuren kommen sehr häufig in Proteinen vor. Als freie Aminosäuren spielen sie eine wichtige Rolle im Stickstoffstoffwechsel. Glutaminsäure dient auch als Vorstufe für die Bildung von γ-Aminobuttersäure (GABA), einem Mediator des zentralen Nervensystems.
  • Asparagin (Asn oder N) und Glutamin (Gln oder Q); Sie spielen eine wichtige Rolle im Stickstoffstoffwechsel.
  • Lysin (Lys oder K) ist eine der essentiellen Aminosäuren (sie kommt insbesondere in Kollagen vor).
  • L'arginin (Arg oder R) spielt eine wichtige Rolle im Harnstoffzyklus und ist an der Bildung von Kreatin beteiligt.
  • Histidin (His oder H) gilt bei Kindern als essentielle Aminosäure.
  • Phenylalanin (Phe oder F) ist eine der essentiellen Aminosäuren. Wie der Name schon sagt, ist seine Struktur die von Alanin, das durch eine Phenylgruppe substituiert ist und ein hydrophobes Radikal bildet. Seine Hydroxylierung ergibt Tyrosin (Tyr oder Y). Diese beiden Aminosäuren sind wichtig, da sie als Vorstufen für die Biosynthese von Katecholaminen dienen (die häufigsten sind Adrenalin, Noradrenalin und Dopamin). Tyrosin ist an der Bildung von Schilddrüsenhormonen beteiligt.
  • Tryptophan (Trp oder W) ist eine essentielle Aminosäure. Es ist ein biosynthetischer Vorläufer von Serotonin und Vitamin B3.
  • Prolin (Pro oder P). Wie Lysin hat es die Besonderheit, innerhalb von Kollagen hydroxyliert zu werden: Hydroxyprolin.

Peptide

Peptide entstehen durch die Assoziation von Aminosäuren. Die Bindung ergibt sich aus der Kondensation zwischen der Carboxylfunktion (des α-Kohlenstoffs) einer Aminosäure und der Aminfunktion (des α-Kohlenstoffs) einer zweiten Aminosäure. Diese Kondensation wird von der Freisetzung eines Wassermoleküls begleitet.

Diese elektronische Anordnung induziert eine starre und planare Peptidbindung. Dadurch findet keine Rotation zwischen C und N statt, was die Sekundärstruktur von Peptiden und Proteinen erheblich beeinflusst.

Beispiele für Peptide von biologischem Interesse
  • Glutathion: Dieses Tripeptid spielt auf zellulärer Ebene eine wichtige Rolle, indem es freie Radikale, insbesondere in roten Blutkörperchen, neutralisiert. Seine Sequenz ist: γGlu-Cys-Gly.
  • DHA: Dieses Peptid wird vom Hypothalamus durch seine neurosekretorischen Neuronen synthetisiert. Es wird auf Höhe des Hypophysenhinterlappens im Blut freigesetzt und hat eine hormonelle Rolle: Es stimuliert die Rückresorption von Wasser durch die Niere.

Proteinaufnahme und Bewegung

Heute ist wissenschaftlich nachgewiesen, dass der Proteinstoffwechsel durch sportliche Betätigung beeinflusst wird. Allerdings geben wir ihnen oft eine zu große Rolle; Die Ernährungsrealität ist gemessener.
Die Proteinsynthese ist für die Entwicklung, das Wachstum, aber auch für den Erhalt der Körpermasse unerlässlich. Die regelmäßige Ausübung von Sport erhöht den täglichen Bedarf an Stickstoffverbindungen erheblich, insbesondere unter ganz bestimmten Bedingungen (Erschöpfung der Glykogenreserven, starker Blutzuckerabfall usw.). Wir speichern jedoch keine Aminosäuren. Gegebenenfalls werden daher die von strukturellen oder funktionellen Proteinen abgeleiteten Aminosäuren verwendet, was wahrscheinlich die Funktion des Organismus beeinträchtigt.

Ausdauersport: Aminosäureoxidation und Proteinbedarf

Wenn der Bedarf an Proteinen die optimale Menge an Proteinen darstellt, die notwendig ist, um die gesamte Proteinsynthese des Organismus sicherzustellen, um die Oxidation von Aminosäuren und die relativen Verluste aufgrund der Beschleunigung des Proteinumsatzes zu kompensieren, können wir dies leicht schlussfolgern Die Wiederholung von Ausdauerübungen führt zu einer Erhöhung des Nährstoffbedarfs an Proteinen und Aminosäuren. Langfristiges Training führt zu signifikanten Veränderungen im Proteinstoffwechsel. Experimentelle Studien zeigen, dass diese Art des Ausdauertrainings mit einer drastischen Reduzierung der Muskelproteinsyntheseprozesse verbunden ist. Daher kommt es im Rahmen längerer körperlicher Betätigung bei unzureichender Glukoseversorgung zu einem verstärkten Proteinabbau mit dem Ziel, die Verfügbarkeit von Aminosäuren zu erhöhen, die zur Glukoneogenese beitragen oder in den Krebskreislauf zur Energiebereitstellung eintreten können Form von ATP. Endlich, das Erholung dieser Art von Übung erfordert eine Überlegung gezielte Proteinaufnahme.

Die in unserem Körper verfügbaren Aminosäuren haben mehrere Ursprünge: Sie stammen aus der Nahrungsaufnahme, resultieren aus der endogenen Proteolyse oder werden im Körper de novo synthetisiert (für nicht essentielle Aminosäuren). Die Verfügbarkeit essentieller Aminosäuren hängt nur von der Nahrungsaufnahme und ihrem Abbaugrad ab.
Abgesehen von Bewegung besteht ein perfektes Gleichgewicht zwischen Abbau (Proteolyse) und Proteinsynthese (Proteosynthese).

 

Aber im Rahmen von Langzeitbelastung wird die Stickstoffaufnahme reduziert, die Proteinsynthese kann ihren Abbau nicht kompensieren und Muskelmasse verkümmert. Bestimmte Aminosäuren können dann als wirklich nützliche Substrate für die Muskelfunktion angesehen werden. Sie werden oxidativ verwendet. Allerdings können nur wenige Aminosäuren direkt innerhalb der Skelettmuskulatur oxidiert werden: Das sind im Wesentlichen verzweigte oder verzweigte Aminosäuren (AAB: Leucin, Isoleucin, Valin), und noch viel mehr übrigens Aspartat, Asparagin und Prolin.

Die Proteine ​​in unserer Ernährung

Eiweiß aus der Nahrung gelangt nie direkt in unser Gewebe. Es muss in Aminosäuren oder Dipeptide „abgebaut“ werden. Nach der Verdauungsphase sind die über die Nahrung aufgenommenen Aminosäuren nicht mehr von denen zu unterscheiden, die beim Abbau von Körperproteinen entstehen. Um seine eigenen Proteine ​​zu entwickeln, wird unser Körper zum Zeitpunkt „t“ aus der „gemeinsamen Tasche“ schöpfen, in der alle verfügbaren Aminosäuren zu finden sind (die aus der Nahrung und die, die aus der Zerstörung von Körperproteinen resultieren). Im Idealfall sollte unsere Ration optimale Mengen an Aminosäuren liefern, insbesondere die acht essentiellen Aminosäuren.

Tierische Proteinquellen schneiden auf den Skalen „Biologische Wertigkeit“ (BV) und „Verdauungskoeffizient“ (DUC) recht gut ab. Bei pflanzlichen Proteinen ist das anders. Ob Getreide oder Hülsenfrüchte, wir stellen nämlich fest, dass einige der essentiellen Aminosäuren nur in viel zu geringer Menge bereitgestellt werden (limitierender Faktor). Getreide fehlt im Allgemeinen an Lysin; Hülsenfrüchte und Soja haben den limitierenden Faktor Methionin. Durch die Kopplung der beiden Quellen gelingt es uns, einen vollständigen Satz essentieller AA wiederherzustellen, aber mit einem gewissen Abfall! Auch wenn es diese Wahl ermöglicht, schwerwiegenden und chronischen Mangelerscheinungen einer essentiellen Aminosäure vorzubeugen, garantiert sie nicht langfristig den korrekten Ablauf aller Stoffwechselvorgänge, an denen Aminosäuren beteiligt sind. Diese funktionelle Unzufriedenheit tritt insbesondere bei der Synthese von Neurotransmittern auf, insbesondere der von Serotonin, die von Tryptophan abhängig ist, Aminosäuren, die sehr oft limitierend sind.
Hinzu kommt das mit den Aminosäureaufnahmesystemen verbundene Problem. Diese gelangen über Rezeptorproteine ​​in Zellmembranen in die Zellen. Es gibt 4 Familien von Rezeptoren für 20 Aminosäuren. Tatsächlich finden Konkurrenzphänomene statt. Daher reicht es nicht aus, eine Aminosäure in der richtigen Menge bereitzustellen, um sicherzustellen, dass die resultierenden Prozesse korrekt ablaufen. Konkurrierende Aminosäuren dürfen nicht zu häufig gefunden werden, da dies die Assimilation der ersten behindern würde.
Aus der rohen Aminosäurezusammensetzung einer Mahlzeit lässt sich nicht ableiten, inwieweit die Versorgung jeder unserer Zellen mit unterschiedlichen Aminosäuren optimal erfolgt.

Wenn Sie Protein essen, bauen Sie Stickstoff in Ihren Körper ein. Wenn wir zur Differenz der beiden übergehen (Input minus Output), erhalten wir die sogenannte „Stickstoffbilanz“. Eine positive Stickstoffbilanz liegt vor, wenn die Stickstoffaufnahme die Summe aus Harn-, Stuhl- und Schweißausscheidung übersteigt. Eine positive Stickstoffbilanz ist notwendig, um ein angemessenes Syntheseniveau zu gewährleisten. Auf dieser Analysemethode beruhen die RNP (Ernährungsempfehlungen für die Bevölkerung), die sich auf einen im Wesentlichen quantitativen Bedarfsbegriff beziehen und dem Ziel dienen, Mangelerscheinungen vorzubeugen und die Proteinsynthese nicht zu beeinträchtigen.

Die Empfehlungen für Ausdauersportler sind sich einig: 1,2 bis 1,5 g/kg/Tag.
Für eine Person mit 70 kg liegt die empfohlene Proteinaufnahme also zwischen: 84 g/Tag bis 105 g/Tag; das entspricht zum Beispiel sehr großen Fleischmengen: von 465 bis 580 g! Daher das Interesse, andere Proteinquellen (Getreide, Hülsenfrüchte usw.) oder gezielte Konzentrate für eine frühe Genesung zu konsumieren. Auch hier empfehlen wir eine abwechslungsreiche und ausgewogene tägliche Ernährung, angepasst an den Trainingsstand.

Bei Sportlern ist der Bedarf an funktioneller Erneuerung unter bestimmten Bedingungen aufgrund des Abbaus von Proteinen erhöht, der insbesondere die kontraktilen Elemente des Muskels betrifft (insbesondere bei Läufern aufgrund der Stoßwelle, die durch Wiederholung eine zerstörerische Wirkung ausübt sich jedes Mal selbst, wenn der Fuß auf den Boden drückt). Diese Prozesse erhöhen die Verluste und kommen zu denen hinzu, die der energetischen Nutzung bestimmter Aminosäuren entsprechen. Als Folge davon ist nach einem 100-km-Fußgängertest ein Abfall des Plasmaspiegels der meisten Aminosäuren und eine Zunahme der Stickstoffausscheidung im Urin zu beobachten.

Aber Vorsicht, der vermehrte Einsatz von „nicht zielgerichteten“ Proteinergänzungen kann den Bedarf deutlich erhöhen; Tatsächlich wird die Syntheserate durch die Verfügbarkeit der am wenigsten vorhandenen Aminosäure in den Geweben festgelegt. Das bedeutet, dass, wenn die Menge an verzweigten Aminosäuren als Reaktion auf das Training abgenommen hat, die nach der Anstrengung durchgeführten Synthesen proportional zu den verbleibenden Mengen an Leucin, Isoleucin und Valin sind.

Bestimmte Aminosäuren wirken als Moleküle, die die Proteinsynthese stimulieren können. Leucin ist in der Lage, auch unter ungünstigen Bedingungen die Proteinsynthese in den Muskeln und der Leber gezielt anzuregen (Vgl.: Buse MG, Reid M (1975): Leucine, a possible regulator of protein turnover in muscle. J Clin. Invest., 58 : 1250).

Die Einnahme von Proteinsupplementen, die reich an verzweigten Aminosäuren sind, ermöglicht es daher, Muskelschwund sowie die Verschlechterung einer bestimmten Anzahl physischer, psychologischer und physiologischer Parameter zu vermeiden (Vgl.: Degoutte F, Jouanel P & Coll (2006): Food Einschränkung und Leistungsfähigkeit, biochemische, psychologische und endokrine Veränderungen bei Judosportlern.Int. J. Sport Med., 27 (1): 9 – 18.).

Neben verzweigten Aminosäuren scheinen uns zwei weitere in der Sportlerration nicht zu vernachlässigen:

Methionin (begrenzender Faktor für Hülsenfrüchte und Soja):

Das Vorhandensein von Methionin (Met) in optimaler Menge bedingt den Ablauf einer großen Anzahl von Reaktionen, die auch durch die Höhe der Energieaufnahme bedingt sind. Tatsächlich kann Met, wie wir oben gesehen haben, dazu beitragen, das Gewebe in einer Notfallsituation mit Energie zu versorgen. Dies geschieht über den Krebszyklus auf Kosten anderer Met-Stoffwechselinterventionen. Daher führt jede Verringerung der Nahrungsaufnahme von Met zu einer Verlangsamung dieser verschiedenen Wege, insbesondere der Glukoneogenese, und dies, um seinen Mindestspiegel in den Zellen aufrechtzuerhalten. Weiterhin wird die Umwandlung von Met in Cystein zur Förderung der Glutathionbildung (Beteiligung an der Anti-Radikal-Kaskade) zugunsten der Energiezufuhr verlangsamt bzw. kann nicht stattfinden.

Glutamin, Glycin und Aspartat:

Unser Energiekapital basiert auf dem DNA-Molekül, das die Form einer Doppelhelix (eines Doppelstrangs) hat. RNA hingegen ist ein einzelsträngiges Polymer ähnlich der DNA. DNA speichert genetische Informationen in der Zelle, während RNA verwendet wird, um codierende Informationen außerhalb des Zellkerns zu übertragen und dann aus diesen Informationen Proteine ​​zu synthetisieren. Die Basen, aus denen RNA besteht, werden in geringen Mengen durch die Nahrung bereitgestellt, der Hauptteil stammt eigentlich aus Synthesen, die in Zellen durchgeführt werden. Diese werden aus Aminosäuren hergestellt, von denen einige nur in begrenzten Mengen verfügbar sind. Genetisches Kapital und Proteine ​​sind daher eng voneinander abhängig. Die Vorstufen sind: Glutamin, Glycin und Aspartat. Glutamin ist umso mehr involviert, als es 2 Stickstoffmoleküle enthält. Seine Verfügbarkeit ist daher entscheidend in Situationen, in denen eine schnelle Zellvermehrung unerlässlich ist (Immunantwort, Heilung usw.). Dabei erweist sich die Anwesenheit von enzymatischen Cofaktoren wie Zink, Vitamin B9, B12 (nur aus tierischen Quellen) und B6 als entscheidend für den reibungslosen Ablauf des Syntheseprozesses.

Daher wird jedes Defizit oder Ungleichgewicht in der Aufnahme dieser Aminosäuren und insbesondere von Glutamin die Erholung, die Reaktion auf Aktivität, beeinflussen.

Diese unterschiedlichen Punkte machen es sehr komplex, eine ideale/optimale Proteinzufuhr zu definieren. Die oben gesehene Empfehlung berücksichtigt mögliche Funktionsstörungen, um die Fänge sowohl quantitativ als auch qualitativ an die Vielfalt anzupassen. Die Supplemente stellen nur kleine Anpassungen der Ration dar und bestehen aus hochverdaulichen und zielgerichteten Peptiden. Sie dürfen keinesfalls nachgewiesene Ernährungsmängel ausgleichen. Manchmal als überflüssig angesehen, scheint es jedoch, dass sie mit einer Verbesserung des Gesundheitszustands des betreffenden Sportlers einhergehen.

Artikel geschrieben für unseren Partner Atlet von:
Caroline JOUCLA • Staatlich geprüfte Ernährungsberaterin • Diätassistentin • www.carolinejoucladieteticienne.com

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Danke, es ist gerettet!